A base da estrutura das proteínas e dos proteícos éuma cadeia de polipéptido, e a molécula de proteína pode consistir em uma, duas ou mais cadeias. No entanto, as propriedades físicas, biológicas e químicas dos biopolímeros são causadas não só por uma estrutura química geral, que pode ser "sem sentido", mas também pela presença de outros níveis de organização da molécula de proteína.
A estrutura primária da proteína é determinadacomposição quantitativa e qualitativa de aminoácidos. As ligações peptídicas são a base da estrutura primária. Pela primeira vez, esta hipótese foi expressa em 1888 por A. Ya. Danilevsky, e mais tarde seus pressupostos foram confirmados pela síntese de péptidos, que E. Fisher realizou. A estrutura da molécula de proteína foi estudada em detalhes por A. Ya. Danilevsky e E. Fisher. De acordo com esta teoria, as moléculas de proteína consistem em um grande número de resíduos de aminoácidos, que estão ligados por ligações peptídicas. A molécula de proteína pode ter uma ou mais cadeias polipeptídicas.
No estudo da estrutura primária das proteínas, são utilizados agentes químicos e enzimas proteolíticas. Assim, usando o método de Edman, é muito conveniente identificar aminoácidos terminais.
A estrutura secundária da proteína demonstraConfiguração espacial da molécula proteica. Existem os seguintes tipos de estrutura secundária: alfa-helicoidal, beta-helicoidal, hélice de colágeno. Os cientistas determinaram que a alfa-hélice é mais característica para a estrutura dos péptidos.
A estrutura secundária da proteína estabiliza quandoligação de hidrogênio. Estes últimos surgem entre os átomos de hidrogênio conectados ao átomo de nitrogênio eletrononegativo de uma ligação peptídica e o átomo de oxigênio carbonilo do quarto aminoácido, e são direcionados ao longo da espiral. Os cálculos de energia mostram que a polimerização desses aminoácidos é mais eficaz na hélice alfa direita, que está presente em proteínas nativas.
Estrutura secundária da proteína: uma estrutura de dobra beta
Cadeias de polipéptidos em dobras beta completamentealongado. As dobras beta são formadas pela interação de duas ligações peptídicas. Esta estrutura é característica das proteínas fibrilares (queratina, fibroína, etc.). Em particular, a beta-queratina é caracterizada pela disposição paralela de cadeias polipeptídicas, que são adicionalmente estabilizadas por ligações dissulfureto entre cadeias. Na fibroína de seda, as cadeias polipeptídicas adjacentes são antiparalelas.
Estrutura secundária da proteína: espiral de colágeno
A educação consiste em três cadeias espiraistropocolágeno, que tem a forma de uma vara. As correntes espirais são torcidas e formam um superenrolamento. A hélice é estabilizada por ligações de hidrogênio que surgem entre o hidrogênio dos grupos amino peptídicos dos resíduos de aminoácidos de uma cadeia e o oxigênio do grupo carbonila dos resíduos de aminoácidos da outra cadeia. A estrutura apresentada confere alta resistência e elasticidade ao colágeno.
Estrutura terciária da proteína
A maioria das proteínas no estado nativo tem uma estrutura muito compacta, que é determinada pela forma, tamanho e polaridade dos radicais de aminoácidos, bem como pela sequência de aminoácidos.
Influência significativa no processo de formaçãoa conformação nativa da proteína ou sua estrutura terciária é representada por interações hidrofóbicas e ionogênicas, ligações de hidrogênio, etc. Sob a ação dessas forças, uma conformação termodinamicamente conveniente da molécula de proteína e sua estabilização é alcançada.
Estrutura quaternária
Esse tipo de estrutura molecular surge como resultado da associação de várias subunidades em uma única molécula complexa. Cada subunidade inclui estruturas primárias, secundárias e terciárias.
